L-esparaginasa 2024
La enzima alimentaria asparaginasa, l-asparagina amidohidrolasa 5.1.1, se produce con la cepa genéticamente modificada de Aspergillus niger AGN por DSM Food Specialties BV. Las modificaciones genéticas no plantean problemas de seguridad. La enzima alimentaria carece de células viables del organismo productor y de su ADN. Su objetivo es que la L-asparaginasa LA catalice la degradación de la asparagina, un aminoácido esencial para las células leucémicas, en amoníaco y aspartato. Debido a su capacidad para inhibir la biosíntesis de proteínas en los linfoblastos, el LA se utiliza para tratar la leucemia linfoblástica aguda (LLA). Se han aislado varias isoenzimas de esta enzima de una amplia gama de organismos, Resumen. Esta nota destaca nuestra comprensión y pensamiento sobre la viabilidad de la l-asparaginasa como terapia para múltiples enfermedades. Enzima l -asparaginasa, l -asparagina amidohidrolasa. 5.1.1 es bien conocido por su aplicación en quimioterapia. Se utiliza principalmente en el tratamiento de la leucemia linfoblástica aguda en niños. El agotamiento de la asparagina extracelular mediante la administración parenteral de la enzima L-asparaginasa es un componente clave de la mayoría de las estrategias terapéuticas actuales en la LLA con leucemia linfoblástica aguda. En. Materiales complementarios. Los aspectos estructurales y biofísicos de un grupo diverso de enzimas que hidrolizan la l-asparagina se examinan en el contexto de su mecanismo y función biológica y como agentes terapéuticos para el tratamiento de la leucemia. La enzima alimentaria asparaginasa, l-asparagina amidohidrolasa 5.1.1, se produce con la cepa genéticamente modificada de Aspergillus niger AGN por DSM Food Specialties BV. Las modificaciones genéticas no plantean problemas de seguridad. La enzima alimentaria carece de células viables del organismo productor y de su ADN. ReAV, la clase inducible de asparaginasa de la bacteria simbiótica fijadora de nitrógeno Rhizobium etli, está preparada para ser un candidato atractivo para optimizar su potencial enzimático para aplicaciones antileucémicas. Dado que no tiene ninguna similitud estructural con enzimas conocidas con esta actividad, podría ofrecer enfoques completamente nuevos. Además, como actividad no relacionada, se ha estudiado la purificación, caracterización, citotoxicidad y actividad antitumoral de la proteína antitumoral L-asparaginasa de colon de la NEAE alcalófila Streptomyces fradiae recientemente aislada..-82